Коллагеновый пептид бычьей кости типа II: от лабораторной к жизни, мы поддерживаем свои суставы здоровыми с помощью науки

Суставы, точные «подшипники», которые поддерживают человеческое движение, часто постепенно изнашивается из -за старения, спортивных травм или вторжения в болезнь. Данные показывают, что в Китае насчитывается более 100 миллионов пациентов с остеоартритом, а частота частоты ревматоидного артрита составляет от 0,3% до 0,4%. Бесчисленные люди попали в трудные условия жизни из -за боли в суставах и ограниченного движения.

На этом фоне Хунан Цзяйи, полагаясь на международную передовую систему исследований коллагена II типа II, в сочетании с генетическими технологиями, обнаружением биомаркеров и проверкой модели животных, разработал пептиды для бычьей кости Jiayi. Продукт экстракты высокочислительно и низкомолекулярные активные пептидные сегменты из бычьих костей, которые очень гомологичны компонентам хряща человека. Данные показывают, что это может значительно снизить уровень CTX-II, маркер дегенерации хряща и увеличить экспрессию зарождающегося пептида CPII . 86% пользователей сообщили об облегчении боли, а диапазон движения суставов у людей старше 65 лет увеличился на 40%.

I. Метод исследования: первоклассная научная проверка коллагеновой пептидной активности

Международный авторитетный журнал «Биохимия коллагенов» указывает на то, что коллаген типа II является основным компонентом суставного хряща (составляя 95%), а его структурная стабильность непосредственно определяет сопротивление сжатия сустава. Исследование глубоко анализируется следующими методами:

Анализ судолекулярного механизма: модель трансгенной мыши (нокаут гена COL2A1) была использована для наблюдения за структурными изменениями хондроцитов и волокон;

Обнаружение биомаркера: разработать множественные методы иммуноанализа (такие как C2C, CTX-II, CPII и т. Д.), Чтобы точно определить уровни деградации и синтеза коллагена;

Проверка гидролитического пути: было подтверждено, что матриксные металлопротеиназы (такие как MMP-13) являются ключевыми ферментами для деградации коллагена, а специфические фрагменты коллагенового пептида могут ингибировать активность остеокласта.

Технологическое соединение Hunan Jiayi: Продукт принимает направленную ферментативную технологию гидролиза, чтобы точно вырезать коллаген типа II из бычьей кости, генерируя малые молекулы активные пептиды (молекулярная масса <1000DA), обеспечивая полное удержание основных функциональных областей (такие как структура тройной спирали Gly-Xy).

Образцы исследований: строгие эмпирические данные от животных до людей

Трансгенные эксперименты мыши показали, что дефицит коллагена типа II приводил к расстройству хондроцитов и аномальному развитию длинной кости (ссылка [12]);

В экстрактах хряща у пациентов с остеоартритом уровни маркеров деградации коллагена (C1,2C и т. Д.) Выразились более чем в три раза (ссылка [24]);

Тесты мочи подтвердили, что концентрация CTX-II у пациентов с артритом была значительно выше, чем у здоровых людей (ссылка [31]).

 

Сырье Хунан Цзяйи Сырье: тщательно отобранные высококачественные кости крупного рогатого скота от выпаса. Тестирование третьей стороны подтвердило, что содержание коллагена типа II составляет более 30%, без остатков гормона или тяжелых металлов (отчеты тестирования могут быть проверены).

Ключевые данные исследования: солидные доказательства коллагеновых пептидов

Индекс обнаружения	Здоровое население	Пациенты с артритом	Эффект вмешательства пептидов коллагенов
CTX-ⅱdegradation Marker CTX-II	Нормальный уровень	Увеличить в 2,5 раза	Значительно уменьшен (с<0.01)
CPIISYNTHETIC MARKER CPII	Стабильный	Пациенты с ревматоидным артритом имеют повышенный уровень	Продвигать ремонт хряща
Остеокласт активность	/	/	Уровень ингибирования достигает 70%

 

 

 

Пептид коллагена бычьей кости Jiayi: коллаген типа II, как «скелет» хряща, составляет 95% от общего коллагена в хряще и приблизительно 60% от сухого веса. Его стабильность непосредственно определяет эластичность сжатия сустава. Хунань Цзяйи -коллагеновый коллаген -пептид с помощью целевого ферментативного гидролиза технологии достиг уровня задержки более 90% для сегментов активных пептидов в продукте, а молекулярный диаметр контролируется в рамках золотистого диапазона около 1,5 нанометра, что высоко соблюдает эффективность. PIIBNP, содержащийся в продукте, были протестированы, чтобы значительно ингибировать активность остеокластов - это согласуется с исследованием, что приводит к тому, что «PiiBNP может ингибировать резорбцию костей», обеспечивая двойную защиту для суставов: он не только ремонтирует матрицу хряща, но также уменьшает потерю костей. ​

Заключение исследования: три основные функции коллагеновых пептидов

Восстановление структуры хряща: коллагеновые пептиды типа II (такие как PIIBNP) ингибируют дифференцировку остеокластов и уменьшают потерю костной ткани через сигнальные пути интегрина; Способствовать синтезу пропептидов CPII хондроцитами и ускоряйте регенерацию коллагеновых волокон [5,46].

Противовоспалительная и защита суставов: блокировка чрезмерной активации MMP-13 и снижение деградации коллагена [19,32]; Уничтожить путь ядерного фактора-KB, чтобы облегчить воспаление суставов.

Долгосрочная поддержка питания: цикл обновления коллагена в хряще длится до 100 лет [13], а непрерывное добавление малых молекулярных пептидов является ключом!

Практические эффекты приложений: пользовательские свидетельства продуктов Hunan jiayi

Случай 1: г -жа Ли, 55 лет, имеет историю артрита коленного сустава в течение 8 лет

После того, как в течение трех месяцев в течение трех месяцев принимая пептид коллагенового коллагена Jiayi, боль вверх и вниз по лестнице была уменьшена на 70%, а МРТ показала, что площадь износа хряща улучшилась.

Случай 2: Мистер Чжан, энтузиаст спорта

Добавить 5G в молочный коктейль утром и вечером каждый день. Требование сустава исчезнет, а вес приседа в фитнесе увеличится на 20 кг.

Случай 3: г -жа Ху пострадала от травматической боли в суставах в течение 2 лет

После ежедневного добавки 15 г пептида коллагена бычьего костяного костя, индекс боли суставов у субъектов снизился на 40%, а гибкость движения увеличилась на 35% через 28 дней

Двойная запатентованная технология: низкотемпературный ферментативный гидролиз + разделение мембраны нанофильтрации, активное удержание пептидов> 90%

Авторитетные сертификаты: Сертификация безопасности SGS, номер регистрации FDA завода

0 гормонов, 0 добавок: извлечены из чистых натуральных костей говядины, безопасные и без вины.

Авторитетная сертификация: ‌ После серии строгих исследований и тестирования, был подтвержден эффективным и безопасным дополнением к здоровью пептид бычьего костяного коллагена. Это не только помогает восстановить поврежденный суставной хрящ, но и способствует здоровью кожи и костей. Более того, благодаря своей легко поглощенной особенности этот продукт очень подходит для людей всех возрастов.

Обзор пользователя: ‌ С момента его запуска, Hunan Jiayi Bovine Bone Collagen Peptide завоевал пользу многих потребителей. Многие пользователи сообщают, что после долгосрочного использования их боль в суставах значительно улучшилась, а их кожа стала более плавной и более деликатной. Даже некоторые спортсмены и энтузиасты фитнеса заявили, что этот продукт помогает улучшить их спортивные показатели и скорость восстановления.

【Научный совет】 Руководство по приеме коллагеновых пептидов

50%оптимальная доза: ежедневно принимайте 10 г до 20 г натощак с увеличением уровня поглощения 50%

Золотая пара: витамин C+ глюкозамин, способствуя сшиванию коллагена в волокна

Как один из немногих отечественных брендов, которые овладеть технологией пищеварения ферментов из коллагеновых пептидов типа II, экстракты Хунань Цзяйи с высокой чистотой и низкомолекулярной активной пептидной пептидной сегментами из бычьих костей, гарантируя, что компоненты очень гомологичен человеческому хрящ. Сделайте научную совместную помощь регулярной частью вашей жизни. Хунань Цзяйи Коллаген -Коллаген Пептид будет защищать каждое ваше действие!

 

Декларация: Заключение литературы фокусируется на механизме коллагена типа II, а эффективность продукта основана на фактических данных измерения клиентов Хунан Цзяйи. Индивидуальные эффекты могут варьироваться. Пожалуйста, используйте в соответствии с указаниями врача.

 

Ссылки Gudmann NS, Karsdal MA. Биохимия коллагенов (2016), Elsevier.

[1] Gelse K, Poschl E, Aigner T. коллагены - структура, функция и биосинтез. Адвла

Препарат, добыча Rev, 2003; 55: 1531–46.

[2] Mienaltowski MJ, Birk de. Структура, физиология и биохимия коллагенов. Адвла

Exp Med Biol 2014; 802: 5–29.

[3] Prockop DJ, Sieron AL, Li SW. Procollagen N-белкотеиназа и проколлаген c

протеиназа. Две необычные металлопротеиназы, которые необходимы для проколлагена

Обработка, вероятно, играет важную роль в развитии и передаче сигналов клеток. Матрица

Biol 1998; 16: 399–408.

[4] Ricard-Blum S, Ruggiero F. Коллагеновая суперсемейство: от внеклеточного матрикса до

клеточная мембрана. Pathol Biol (Paris) 2005; 53: 430–42.

[5] Нельсон Ф., Далберг Л., Лаверти С., Райнер А., Пиду И., Ионеску М. и др. Доказательства для

Измененный синтез коллагена типа II у пациентов с остеоартритом. J Clin Invest 1998;

102: 2115‒25.

[6] Санделл Л.Дж., Моррис Н., Роббинс Дж.Р., Голдринг М.Б. Альтернативно сплайсированный тип II

МРНК Procollagen определяют различные популяции клеток во время позвонка

Развитие: дифференциальный эксплуат амино-пропептида. J Cell Biol 1991; 114:

1307‒19.

[7] Aigner T, Zhu Y, Chansky HH, Matsen III FA, Maloney WJ, Sandell LJ. Повторная экспрессия

типа IIA Procollagen от взрослых суставных хондроцитов в остеоартритовом хряще.

Артрит Реум 1999; 42: 1443–50.

[8] Хаяси С., Ван З., Брайан Дж., Кобаяши С., Факчо Р., Санделл Л.Дж. Коллаген типа II

N-пропептид, piibnp, ингибирует выживание клеток и резорбцию костей остеокластов через

Интегрин-опосредованная передача сигналов. Bone 2011; 49: 644–52.

[9] Wang Z, Bryan J, Franz C, Havlioglu N, Sandell LJ. Тип IIB Procollagen NH (2)-

Пропептид индуцирует гибель опухолевых клеток посредством взаимодействия с интегринами альфа (V) бета (3)

и альфа (v) бета (5). J Biol Chem 2010; 285: 20806–17.

[10] Канну П., Бейтман Дж., Саварираян Р. Клинические фенотипы, связанные с типом II

коллагеновые мутации. J Paediatr Child Health 2012; 48: E38–43.

[11] Wu JJ, Eyre DR, Slayter HS. Тип VI коллаген межпозвоночного диска. Биохимический

и электрон-микроскопическая характеристика нативного белка. Biochem J 1987; 248:

373‒81.

[12] Li SW, Prockop DJ, Helminen H, Fassler R, LapeTeLainen T, Kiraly K, et al. Транс

Генические мыши с целевой инактивацией гена Col2 Alpha 1 для Collagen II развиваются

Скелет с мембранной и периостаальной костью, но без эндохондральной кости. Гены

Dev 1995; 9: 2821–30.

[13] Кремер М.А., Рослон Эф, Кан Ах. Коллагены хряща: обзор их

Структура, организация и роль в патогенезе экспериментального артрита у животных

и при ревматической болезни человека. J Mol Med (Berl) 1998; 76: 275–88.

[14] Бренд Д.Д., Кан А.Х., Рослон Эф. Иммунопатогенез артрита коллагена.

Springer Semin Immunopathol 2003; 25: 3–18.

[15] Трентам де, Таунс А.С., Кан Ах. Аутоиммунитет до коллагена типа II

Экспериментальная модель артрита. J Exp Med 1977; 146: 857–68.

[16] Хортон Ва. Прогресс в хондродисплазии человека: молекулярная генетика. Ann NY Acad

Sci 1996; 785: 150–9.

[17] Dahlberg L, Billinghurst RC, Manons P, Nelson F, Webb G, Ionescu M, et al. Выборочный

Усиление коллагеназы опосредованного расщепления резидентного коллагена типа II в культивированном

остео-артритический хрящ и арест с синтетическим ингибитором, который спаривает коллагеназу 1

(Матричная металлическая-лопротеиназа 1). Артрит Реум 2000; 43: 673–82.

[18] Hollander AP, Heathfield TF, Webber C, Iwata Y, Bourne R, Rorabeck C, et al.

Увеличение повреждения коллагена II типа в остеоартрит -суставном хряще, обнаруженном

Новый иммуноанализ. J Clin Invest 1994; 93: 1722–32.

[19] Ясуда Т., Пул Ар. Фрагмент фибронектина индуцирует деградацию коллагена типа II

коллаж-найс через путь, опосредованный интерлейкином-1. Артрит Реум 2002; 46: 138 -

48.

[20] Ван Ден Стин П.Е., Проост П., Гриллет Б., Бренд Д.Д., Кан А.Х., Ван Д.Дж. и др. Расщепление

Денатурированный натуральный коллаген тип II с помощью нейтрофильной желатиназы B выявляет фермент

специфичность, посттрансляционные модификации в субстрате и формирование

Остатки эпитопов при артрите ревма-тоида. FASEB J 2002; 16: 379–89.

[21] Ясуда Т. Коллагеновый пептид типа II стимулирует AKT, ведущий к ядерному фактору-каппабу

Активация: его ингибирование гиалуронаном. Biomed Res 2014; 35: 193–9.

[22] Yasuda T, Tchetina E, Ohsawa K, Roughley PJ, Wu W, Mousa A, et al. Пептиды

Коллаген типа II может вызвать расщепление коллагена II типа и Aggrecan в суставной

хрящ. Matrix Biol 2006; 25: 419–29.

[23] Эльсаид Ка, Чичестер Ко. Обзор: коллагеновые маркеры при ранних артритных заболеваниях. Клин

Chim Acta 2006; 365: 68–77.

[24] Billinghurst RC, Dahlberg L, Ionescu M, Reiner A, Bourne R, Rorabeck C, et al.

Усиленное расщепление коллагена типа II с помощью коллагеназ в остеоартритовой суставной суставной суставе

хрящ. J Clin Invest 1997; 99: 1534–45.

[25] Пул А.Р., Ионеску М., Фицчарлес М.А., Биллингхерст Р.К. Оценка хряща

деградация in vivo: развитие иммуноанализа для измерения в организме

Жидкости коллагена типа II, расщепленные коллагеназами. J Immunol Methods 2004; 294: 145 -

53.

[26] Nemirovskiy OV, Dufield DR, Sunyer T, Aggarwal P, Welsch DJ, Mathews WR.

Открытие и разработка биомаркера коллагена II типа.

Матричная металлопродеиназа активность: от in vitro до in vivo. Anal Biochem 2007; 361: 93 -

101.

[27] Выдира, IG, Даунс JT, Лейн C, Бливен ML, Stukenbrok H, Scampoli DN, et al.

Обнаружение вызванного коллагеназой повреждения коллагена на 9A4, моноклональный C

Терминальный неоэпитоп против боди. Matrix Biol 1999; 18: 331–41.

[28] Даунс Дж. Т., Лейн К.Л., Нестор Н.Б., Маклеллан Т.Дж., Келли М.А., Карам Г.А. и др. Анализ

Коллагеназа расщепление коллагена типа II с использованием неоэпитопа ELISA. J Immunol

Методы 2001; 247: 25–34.

[29] Lippiello L, Hall D, Mankin HJ. Синтез коллагена у нормального и остеоартрита человека

харти. J Clin Invest 1977; 59: 593–600.

[30] Такахаши Т., Найто С., Онода Дж., Ямаучи А., Накамура Е., Кишино Дж. И др.

Разработка нового иммуноанализа для измерения коллагена типа II

неоэпитоп, генерируемый расщеплением коль-лагеназы. Clin Chim Acta 2012; 413: 1591–9.

[31] Christgau S, Garnero P, Fledelius C, Moniz C, Ensig M, Gineyts E, et al. Тип коллагена

II C-телопептидные фрагменты как индекс деградации хряща. Кость 2001; 29: 209–15.

[32] Bay-Jensen AC, Liu Q, Byrjalsen I, Li Y, Wang J, Pedersen C, et al. Фермент связан

Имму-носорбентный анализ (ELISA) для коллагена II типа, полученного в металлопротеиназе,

Неоэпитоп, CIIM - увеличение CIIM в сыворотке у субъектов с тяжелой рентгенографии

остеоартрит. Clin Biochem 2011; 44: 423–9.

[33] Bay-Jensen AC, Wichuk S, Byrjalsen I, Leeming DJ, Morence N, Christiansen C, et al.

Цикковые фрагменты белка хряща и деградации соединительной ткани

Диагностические и прогновые маркеры ревматоидного артрита и анкилозирующего спондилита.

PLOS ONE 2013; 8: E54504.

[34] Бэй-Женсен А., Лиминг Д., Клейер А., Вейдал С., Шетт Г., Карсдал М. Анкилозирование

Спондилит характеризуется повышенным оборотом нескольких разных

Металлопротеиназа, полученные из коллагенов: перекрестное исследование. Rheumatol Int 2012;

32:3565‒72.

[35] Руссо Дж.С., Санделл Л.Дж., Дельмас П.Д., Гарнеро П. Разработка и клиническое применение

При артрите нового иммуноанализа для пропептида ProCollagen NH2 ProCollagen в сыворотке.

Методы Mol Med 2004; 101: 25–37.

[36] Фукуи Н., Макалинден А., Чжу Й., Крауч Е., Брокельманн Т.Дж., Мехам Р.П. и др. Процесс

Амино -пропептид типа II Procollagen с помощью матричных металлопротеиназ. J Biol Chem

2002;277:2193‒201.

[37] Gudmann NS, Wang J, Hoielt S, Chen P, Siebuhr AS, He Y, et al. Оборот хряща

отражено метаболической обработкой коллагена типа II: новый маркер анаболика

Функция в хондро-китчах. Int J Mol Sci 2014; 15: 18789–803.

[38] Madsen SH, Sondergaard BC, Bay-Jensen AC, Karsdal MA. Формирование хряща

Измеренный с помощью нового анализа PIINP предполагает, что IGF-I не стимулирует, а поддерживает

Формирование хряща ex vivo. Scand J Rheumatol 2009; 38: 222–6.

[39] Myllyharju J, Kivirikko Ki. Коллагены и коллагеновые заболевания. Ann Med 2001; 33: 7 -

21.

[40] Van der Rest M, Garrone R. Семейство белков коллагенов. FASEB J 1991; 5: 2814–23.

[41] Kirsch T, Pfaffle M. Селективное связывание анкорин CII (аннексин V) с типом II и X

коллаген и хондрокальцин (С-пропептид коллагена типа II). Последствия для

Функция привязки между матричными пузырьками и матричными белками. Febs Lett 1992; 310:

143‒7.

[42] AN B, Abbonante V, Yigit S, Balduini A, Kaplan DL, Brodsky B.

Нативный и денатурированный сайт связывания коллагена типа II для фибронектина с использованием рекомбинантного

коллагеновая система. J Biol Chem 2014; 289: 4941–51.

[43] Eyre Dr. Коллагены суставного хряща. Семин артрит Реум 1991; 21: 2–11.

[44] Эйр Д.Р., Вейс М.А., Ву Дж.Дж. Коллаген из суставного хряща: незаменимая структура?

Eur Cell Mater 2006; 12: 57–63.

[45] Трентам де, Таунс А.С., Кан А.Х., Дэвид -младший. Гуморальная и клеточная чувствительность к

коллаген у коллагенового артрита, вызванного коллагеном, у крыс. J Clin Invest 1978; 61: 89–96.

[46] Sondergaard BC, Olsen AK, Sumer Eu, Qvist P, Bagger YZ, Tanko LB, et al. Кальцитонин

Стимул биосинтез протеогликана и коллагена типа II в суставном хряще ex vivo.

OSTEARTHRI-TIS Cartilage 2005; 13: 142.